質(zhì)譜儀與其他技術(shù)的結(jié)合：液相色譜（LC），氣相色譜（GC），毛細管電泳（CE）和凝膠電泳（GE）是常見的示例。與ICP-MS和DART-MS結(jié)合使用時，方法的組合尤為常見。

1、氣相色譜質(zhì)譜法（GC-MS）

GC是一種分析/分離技術(shù)，其中將復雜的化合物混合物注入色譜柱中，并根據(jù)其相對沸點和對色譜柱的親和力進行分離。GC中使用的高溫使其不適合用于高分子量化合物（例如蛋白質(zhì)），因為它們會使熱量變性。它非常適合用于石化，環(huán)境監(jiān)測和修復以及工業(yè)化學領(lǐng)域。樣品本質(zhì)上可以是固體，液體或氣體。分離后，可以通過質(zhì)譜技術(shù)（例如ICP-MS）分析化合物以進行鑒定，或使用EI或CI將其離子化，然后在ToF質(zhì)量分析器17中進行分析。

2、液相色譜質(zhì)譜法（LC-MS）

LC與氣相色譜相似，不同之處在于樣品現(xiàn)在處于液相狀態(tài)。將樣品溶解在溶劑中，然后注入到色譜柱中，該色譜柱由可溶化合物（流動相）和固相（固定相）組成。樣品成分與色譜柱固定相之間的相對親和力導致樣品成分分離，然后可以通過質(zhì)譜檢測。由于流出物處于液相狀態(tài)，因此這種分離技術(shù)非常適合與ICP-MS和ESI-MS方法結(jié)合使用，但也發(fā)現(xiàn)與離子阱和Orbitrap質(zhì)譜儀相關(guān)。

3、交聯(lián)質(zhì)譜（XL-MS）

了解多蛋白復合物的結(jié)構(gòu)和組織對于了解細胞功能至關(guān)重要。化學交聯(lián)與質(zhì)譜聯(lián)用（XL-MS）是一種方法，可與諸如低溫電子顯微鏡（cryo-EM）和X射線晶體學之類的結(jié)構(gòu)生物學技術(shù)互補，但可提供較低分辨率的結(jié)構(gòu)信息。在XL-MS中，蛋白質(zhì)或蛋白質(zhì)復合物用交聯(lián)劑處理，該交聯(lián)劑會在蛋白質(zhì)中的特定官能團之間引入共價鍵。然后將交聯(lián)的蛋白質(zhì)用分解該蛋白質(zhì)的酶消化，并通過LC-MS方法分析所得混合物，以鑒定交聯(lián)的肽并確定其序列。交叉鏈接的位置提供了有關(guān)正在研究的系統(tǒng)的結(jié)構(gòu)信息。但是，解釋很復雜，因為以這種方式制備的樣品比非交聯(lián)蛋白的消化物包含的獨特化學種類要多得多。潛在的交聯(lián)肽的數(shù)目隨序列長度二次增加。盡管如此，XL-MS還是一個有用的工具，可幫助開發(fā)蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的結(jié)構(gòu)模型。

4、氫交換質(zhì)譜（HX-MS）

氫交換質(zhì)譜（HX-MS）的目標類似于XL-MS的目標–研究多蛋白復合物，尤其是蛋白結(jié)構(gòu)和動力學。HX-MS的優(yōu)勢包括以下事實：它可以探測溶液中蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，因此無需結(jié)晶；它僅需少量樣品（500-1,000皮摩爾）；可以研究難以純化的蛋白質(zhì)，并且可以揭示結(jié)構(gòu)和動力學隨時間的變化。HX-MS利用化學反應(yīng)，使蛋白質(zhì)中的某些H原子與溶液中的H原子連續(xù)交換。如果將H2O水溶液用重水（D2O）代替，則可以進行此交換過程。特別地，與氨基酸主鏈N原子鍵合的H（也稱為主鏈酰胺H）可用于探測蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)。H與D的交換完成后，可以通過MS分析樣品，以提供有關(guān)具有小分子結(jié)合，蛋白質(zhì)折疊的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)變化的信息，或有關(guān)未結(jié)晶或不適合其他結(jié)構(gòu)生物學的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的信息方法。

5、基質(zhì)輔助激光解吸/電離質(zhì)譜成像（MALDI-MSI）

MALDI-TOF不僅是MS分析的出色方法，而且還能夠通過逐步掃描平臺，在重復發(fā)射激光的情況下連續(xù)掃描平臺或通過掃描激光束來生成圖像。這項技術(shù)稱為基質(zhì)輔助激光解吸/電離質(zhì)譜成像（MALDI-MSI）。所得到的圖像可以以50-200mm之間的空間分辨率提供有關(guān)大型組織切片的大量信息。由于MALDI是一種軟電離技術(shù)，因此分子信息得以保留，因此不需要像熒光顯微鏡那樣標記感興趣的化合物進行檢測。因此，它提供了“無標簽”成像的方法。